BIEN SE NOURRIR EN AFRIQUE

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1 Acides aminés; 2 Fonctionnalités  3 Cycle de Krebs

 1 Acides aminés

1-Des acides aminés aux peptides

On a vu (cf Glucose 3) que les plantes sont capables de synthétiser du glucose directement à partir de l'oxyde de carbone atmosphérique, capables de produire de l'hydrogène en décomposant l'eau . Carbone, oxygéne, hydrogène sont parmi les constituants fondamentaux de la matière organique végétale. Mais ces réactions ne sont possibles que si elles sont catalysées, déclenchées par des enzymes qui sont des constituants azotés organiques faisant partie des « protéines ». Les plantes sont capables d'assimiler l'azote ammoniacal contenu dans le sol . Les légumineuses captent aussi l'azote atmosphérique dans des nodules où des bactéries effectuent sa transformation en matières azotées.

L'utilisation, autrement dit le métabolisme, des glucides et des lipides ne se conçoit pas sans l'existence préalable de composés azotés, les protéines, du grec « protos », premier. Les graines des végétaux contiennent dans leurs réserves ces substances qui vont amorcer la croissance de la plante et le démarrage de la photosynthèse.

Mais à l'origine, d'où proviennent ces ressources et comment ont-elles pu évoluer ? L'origine de la vie terrestre reste un grand mystère . Même les êtres vivants les plus simples sont d'une grande complexité aussi bien dans leur structure que dans leur biochimie . Le mot « protéine » a été employé pour la première fois par Gerardus Johannes Mulder, chimiste et professeur hollandais né et mort à Utrecht (1802-1880),pour désigner une substance contenue dans le blanc d'œuf (35) qu'il appela « albumine ».

Entre 1900 et 1910, le chimiste allemand Emil Fischer (1852-1919, prix Nobel de chimie en 1902 « pour ses travaux sur les glucides et sur la purine ») montra que les protéines peuvent être décomposées par hydrolyse en éléments simples, les acides aminés , associés en longues chaînes, les peptides ou polypeptides . Il découvrit la plupart des acides aminés connus actuellemnent , les sépara et établit leurs formules chimiques (Figure 41). Il entreprit la synthèse de certains peptides (36) .
Figure 41-Des acides aminés aux peptides
Figure 41-Des acides aminés aux peptides

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a) Formule générale des acides aminés : R désigne un radical spécifique à chaque acide aminé. Il y a en tout 24 acides aminés, dont 20 sont dits « protéinogènes », c'est-à-dire pris en compte dans le code génétique humain pour entrer dans la composition des protéines . Parmi ces 20 acides aminés, 8 sont « essentiels » car le génome humain ne permet pas de les synthétiser . Ils doivent être apportés par les aliments.

On remarque la disymètrie du carbone au niveau des liaisons R et H . Ceci est à l'origine des propriétés optiques des solutions aqueuses d'acides aminés. La polarimètrie est une technique d'analyse physique de faisceaux lumineux que l'on fait passer au travers d'une solution limpide. Dans le cas d'acides aminés cela permet de distinguer deux séries d'acides en rapport avec la disymètrie du carbone. On les désigne par les lettres D et L . Les acides protéinogènes appartiennent tous à la série L.

Les isoméries optiques ne sont pas l'apanage des acides aminés . Elles concernent tous les composés chimiques porteurs de carbones asymétriques, parmi ceux-ci les glucides (cf Glucides 2, figure 28).

b) On a représenté la molécule de l'acide aminé le plus simple dans lequel le radical R est réduit à un atome d'hydrogène H . Il s'agit du glycocolle, appelé aussi glycine. Le carbone lié à 2 atomes d'hydrogène est symètrique, donc la solution aqueuse de glycocolle n' a pas de propriétés optiques remarquables.

Le glycocolle est un des constituants de la gélatine alimentaire obtenue en faisant bouillir dans l'eau des peaux, des os, des tendons, des cartilages . La gélatine animale purifiée est utilisée en cuisine, en microbiologie comme support de culture, et dans certaines colles . On trouve aussi du glycocolle dans des céréales, l'orge de brasserie et le riz gluant.

Trés soluble dans l'eau, le glycocolle renferme, comme tous les acides aminés, une fonction acide à polarité négative et un groupe aminé à polarité positive. Les deux fonctions ont tendance à se neutraliser en interne. C'est pourquoi les solutions aqueuses diluées sont proches de la neutralité.

Les acides aminés réagissent avec les acides minéraux et les bases fortes . Par exemple l'ion chlore Cl- de l'acide chlorhydrique se lie au pôle + de l'acide aminé, tandis que l'ion sodium Na+ de la soude se lie au pôle négatif.

Cette double polarité est à la base de la séparation des acides aminés par électrophorèse . Sous l'effet d'un champ électrique provoqué par des électrodes plongées dans une cuve remplie de la solution à étudier et reliées aux pôles + et – d'une batterie, les molécules d'acides aminés se déplacent en sens inverses. Un acide aminé à dominante + se déplace vers le pôle - , un acide à dominante – vers le pôle + . Les vitesses de déplacement ne sont pas les mêmes, il y a là une possibilité de classement des acides aminés.

c) Mais la propriété la plus remarquable est la neutralisation de la double polarité entre deux molécules d'acides aminés pour former une liaison peptidique. Dans la figure on a montré la liaison entre deux molécules identiques, avec élimination d'une molécule d'eau H2O, l'hydrogène aux dépens de la fonction amine, l'oxygène aux dépens de la fonction acide.

La nouvelle molécule formée est un dipeptide, porteur d'une double polarité qui par le même processus peut se lier à une troisième molécule d'acide aminé, ou à un autre peptide, formant ainsi un polypeptide pouvant comporter des centaines d'éléments enchaînés.

La liaison peptidique est à la base de la genèse des protéines . Les combinaisons mathématiques entre les 10 acides aminés protéinogènes permettrait d'engendrer des millions de polypeptides différents par la nature des acides et par leurs arrangements séquentiels, mais il n'en existe que quelques centaines de milliers à l'état naturel.

2 Principales fonctionnalités des acides aminés

Une profonde erreur serait de considérer que les acides aminés ne sont que des molécules élémentaires destinées à être assemblées pour former les macromolécules complexes et diversifiées que sont les protéines . En fait les acides aminés ont des propriétés spécifiques et irremplaçables au bon fonctionnement de l'organisme.

Depuis fort longtemps les chimistes distinguent 8 classes d'acides aminés selon la nature du groupement latéral R (cf paragraphe 1, figure 41) lié au carbone central asymétrique. Cette classification est basée à la fois sur la structure chimique du radical latéral R, et sur les propriétés physicochimiques des molécules d'acides aminés.

L'électrophorèse opère un classement en fonction de la polarité, et les différentes techniques de chromatographie fournissent des informations sur la taille des molécules et leur état d'ionisation .

La chromatographie en couche mince permet de séparer des acides aminés en solution aqueuse déposée sur une plaque poreuse en silice ou en cellulose. Un solvant organique migre par capillarité sur le support et solubilise les acides aminés qui se déplacent plus ou moins rapidement sur la plaque en fonction de la taille des molécules.

La chromatographie sur colonne échangeuse d'ions et la chromatographie de partage font apparaître des groupes d'acides d'aminés répartis selon leurs propriétés électrochimiques et leur stabilité en solution aqueuse (floculation, précipitation).

Grâce à ces techniques d'investigation, on comprend mieux le rôle des acides aminés dans leurs différentes fonctions :

-générales quand il s'agit de la genèse des protéines,
-spécifiques à certains acides aminés impliqués dans la structure de coenzymes ou intervenant en tant que neurotransmetteurs de signaux entre des nerfs.

Enfin les acides aminés sont des nutriments importants, et pour 8 d'entre eux essentiels, parce qu'ils ne sont pas synthétisés par l'organisme humain. Ils interviennent à des étapes fondamentales du métabolisme:
-il y a très peu , sinon pas du tout, d'acides aminés libres dans l'organisme . Ceux qui sont ingérés lors des repas sont immédiatement récupérés dans le foie pour la protéinogénèse ou la néoglucogénèse. Ce sont des réactions du métabolisme anabolisme (Figure 42, ci-dessous).
-inversement la dégradation des protéines corporelles libèrent des acides aminés qui suivent les différentes voies du catabolisme .

Figure 42-Le pool des acides aminés
Figure 42-Le pool des acides aminés

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a) L'acide aminé de chaîne latérale R1 voit son groupement amine NH2 transféré sur un autre acide aminé de chaîne R2 par l'intermédiaire d'un acide cétonique R1 (à ne pas confondre avec corps cétonique).

La réaction est catalysée par une transaminase, dont un coenzyme renferme un acide aminé essentiel, la lysine, qui doit être apportée par l 'alimentation. En cas de carence en lysine, c'est l'ensemble du pool des acides aminés qui se trouve affecté. L'importance de l'apport en lysine est tel que les fabricants d'aliments pour animaux incorporent de la lysine de synthèse en poudre dans leurs formules.

b) Le pool des acides aminés possède une « porte de sortie » par la voie de la désamination. Le radical NH3+ de l'acide R2 est oxydé en NH2+ puis hydrolysé pour reformer un acide cétonique R2 avec expulsion d'ammoniac NH4+ . Ce mécanisme concrétise la notion de turn- over des protéines et par conséquent de besoin en protéines dans l'alimentation.

Les réactions de transamination ont lieu dans toutes les cellules des différents tissus qui fabriquent les protéines spécifiques nécessaires à leur activité et leur croissance. Elles sont catalysées par des enzymes transaminases. En cas de lésions cellulaires pour des causes diverses, des transaminases sont libérées dans le sang. La mesure de l'activité des transaminases du sérum sanguin est pratiquée en laboratoire d'analyses pour détecter des maladies hépatiques ,cardiaques, rénales, etc.

L'azote aminé formé dans les tissus est susceptible d'être transporté dans le sang jusqu'au foie où a lieu la désamination. Certains acides aminés (glutamine, alanine, acide aspartique) sont spécialisés dans cette fonction.

En fait chacun des 20 acides aminés protéinogènes a une fonction particulière soit en intervenant directement à une étape du métabolisme, soit en participant à la structure d'un coenzyme. Telle est la signification du pool des acides aminés (Figure 43, ci-dessous).
Figure 43-Utilisation conjointe des glucides et des protéines
Figure 43-Utilisation conjointe des glucides et des protéines

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Les molécules du cycle de Kreps (Figure 43) ne sont pas des nutriments . Ce sont des acides comportant 2 fonctions acide et un nombre d'atomes de carbone qui va en décroissant du citrate au succinate au fur et à mesure des décarboxylations. Le cycle est rechargé en carbone en provenance des acides cétoniques.

Pour être complet, il faudrait présenter le bilan de l'hydrogène éliminé sous forme de départ d'eau et la production d'ATP, suivant le bilan global:
                              1 mole de pyruvate  ::  3 CO2 +3 H2O + 13 ATP

3 Cycle de Krebs

Le cycle de Krebs, appellé aussi cycle de l'acide citrique, a été mis en évidence dans la plupart des tissus animaux, au niveau des mitochondries des cellules . Il fournit l'énergie aux cellules par trois mécanismes: -décarboxylation et/ou déshydrogénation des anions (citrate, oxalosuccinate, cétoglutarate, succinate, fumarate, malate, oxalacétate ; -réduction des transporteurs d'hydrogène (cf Glucides 4) ; -phosphorylation des molécules d'ADP en ATP lors de chaque étape oxydative ; l'énergie libérée est stockée et transportée par l'ATP (cf Glucides 4).

Toutes ces réactions sont réversibles . C'est pourquoi on représente souvent le cycle avec des flèches à double sens. Lorsque les besoins des cellules en énergie sont couverts par l'oxydation des acides aminés et des acides gras (cf Figure 37-d, Lipides 3), il peut y avoir synthèse de glucose, nommée « néoglucogénèse ».


Figure 43 : le pyruvate est un produit de la décomposition du glucose. Il est constitué d'une chaîne de 3 atomes de carbones. Parmi ceux-ci, un atome est saturé en oxygène, un autre est porteur d'une charge négative (Figure 44, ci-dessous).

Le pyruvate existe librement à l'extérieur des mitochondries. Son entrée dans les mitochondries est irréversible. Lorsque cette porte d'entrée est fermée, la néoglucogénèse peut fonctionner aux dépens des acides aminés (Figure 43) , grâce à la réversibilité des réactions.

Figure 44-Le pyruvate, plaque tournante de l'utilisation du glucose
Figure 44-Le pyruvate, plaque tournante de l'utilisation du glucose

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Un acide aminé, l'alanine, a un rôle important dans la néoglucogénèse. Aprés transamination, son groupement latéral CH3 est libéré pour se combiner au pyruvate.
Les lipides ne participent pas à la néoglucogénèse. Ils sont en effet oxydés en acétyl-coenzyme qui se situe à l'intérieur des mitochondries et accède au cycle de l'acide citrique .
Le cycle de Krebs est un système de métabolisme commun aux animaux, aux bactéries , levures et champignons, et chez les végétaux où il fonctionne en synergie avec la photosynthèse (cf Figure 30, Glucides 2) .